在这项研究中,我们调查了马铃薯病毒a(PVA;马铃薯病毒属)感染的辅助组分蛋白酶(HCPro)C末端区域中保守的5个氨基酸基序'AELPR'的意义。该基序是包含WD40域的蛋白质(包括静脉曲张(VCS))的推定相互作用位点。我们通过用丙氨酸(A)代替谷氨酸(E)和精氨酸(R)来产生HCProWD来消除HCPro中的相互作用位点。这些突变部分消除了HCPro-VCS在细胞中的共定位。我们先前已经描述了其中HCPro和VC共定位的痘病毒诱导的RNA颗粒(PG),并提出它们在RNA沉默抑制中起作用。我们现在证明HCProWD诱导PG,将VC引入PG并抑制RNA沉默的能力受损。因此,携带HCProWD(PVAWD)的PVA感染本塞姆氏烟草的效率低于野生型PVA(PVAWT),并且HCProWD仅部分地补充了PVA基因表达中缺乏HCPro。作为高分子量(HMW)核糖**白(RNP)复合物的一部分,从PVA感染的叶中纯化HCPro。当与野生型HCPro结合时,这些复合物比与HCProWD结合时更稳定。此外,在含有HMW复合物的HCProWD中,VCS和HMW复合物的两种病毒组分,病毒蛋白基因组连接的和圆柱形包含蛋白特异性降低。仅当病毒RNA表达野生型HCPro时,才观察到VPg介导的**缺陷型PVA(PVAΔGDD)翻译的增强。VCS VPg-HCPro配位在PVA翻译中的作用得到VCS沉默和过表达实验的结果以及VPg国内第三代试管的成功率-VCS共表达后PVA衍生的海肾荧光素酶与PVA RNA比率显着升高的进一步支持。最后,我们发现PVAWD不能形成病毒pa或在受感染的植物中全身传播。我们强调含有与PVA RNA相关的多蛋白组装体的HCPro-VC在保护其免于降解,确***翻译,形成稳定病毒粒子和建立全身感染中的作用。
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